Guillaume Rolland
Dans le cadre d’une étude internationale comparative, des chercheurs ont testé et validé avec succès une méthode d’étude des constructions dynamiques des protéines.
La mesure précise des biomolécules peut jouer un rôle essentiel dans l’amélioration de notre compréhension des processus vitaux fondamentaux. Dans une étude comparative à grande échelle impliquant 19 laboratoires à travers le monde, une équipe travaillant avec les scientifiques du LMU, le professeur Thorben Cordes et le professeur Don C. Lamb, aux côtés du professeur Claus Seidel de HHU à Düsseldorf et du Dr Anders Barth de l’Université de technologie de Delft, a maintenant testé une méthode de mesure des dimensions précises et de la comparabilité des biomolécules. Leurs découvertes sont publiées dans Character Methods.
Les protéines sont les éléments constitutifs fondamentaux de la vie. Chaque animal, chaque plante et chaque micro-organisme est constitué de protéines et ne « fonctionne » que sur la base d’innombrables processus complexes qui sont contrôlés par l’interaction de différentes protéines. Il n’est donc pas étonnant que la science s’intéresse vivement à une meilleure compréhension de ces polyvalents biochimiques.
Le problème est que nous ne pouvons pas simplement les mesurer avec une règle. Les chercheurs doivent donc recourir à toute une boîte à outils pleine de différentes méthodes d’investigation afin d’obtenir une image précise de ce à quoi ressemblent les protéines, de leur comportement et de leur fonctionnement.
Comment mesurer les buildings protéiques en mouvement ?
L’analyse FRET d’une seule molécule est particulièrement bien adaptée à cette fin. Il utilise ce que l’on appelle le transfert d’énergie par résonance de Förster (FRET), où l’énergie d’un chromophore excité est transférée sans rayonnement à une seconde molécule practical à la lumière. En insérant artificiellement des molécules de couleur (chromophores) dans les biomolécules étudiées, il devient doable de mesurer des distances extrêmement petites dans la gamme inférieure au nanomètre.
Cette approche fonctionne déjà assez bien pour mesurer les distances entre différentes molécules. La structure des brins d’ADN peut également être examinée de manière assez fiable. Par rapport à l’ADN, cependant, effectuer des opérations similaires avec des protéines est considérablement additionally délicat. Les protéines sont in addition variées et surtout additionally mobiles, ce qui les rend beaucoup in addition difficiles à analyser.
Néanmoins, les chercheurs qui ont mené l’étude ont maintenant été en mesure d’établir le processus pour les protéines mobiles également, avec suffisamment de succès pour obtenir des résultats précis et reproductibles. Par exemple, ils ont pu mesurer non seulement de minuscules distances dans les complexes protéiques, mais aussi observer des différences structurelles à mesure que les protéines changeaient de forme.
Les laboratoires participant à l’étude ont pu mesurer ces changements structurels au nanomètre près, et cela sur des échelles de temps inférieures à la milliseconde. Cette précision étonnante montre que même les systèmes protéiques dynamiques peuvent être mesurés de manière reproductible avec FRET.
“Jusqu’à présent, bon nombre de nos collègues biologistes structuraux étaient sceptiques quant à savoir si l’utilisation de FRET pour analyser les protéines pouvait donner des résultats reproductibles, et quant à la manière d’interpréter les résultats lorsque les protéines se déplacent”, explique Thorben Cordes. “Nous avons maintenant pu dissiper ces doutes. Mais ce faisant, nous avons également montré à quel place les mouvements des protéines peuvent être minuscules et rapides pour que nous puissions les observer et les quantifier avec FRET.”
Les chercheurs en sont convaincus : un autre instrument polyvalent et fiable vient désormais s’ajouter à la boîte à outils des biologistes structuraux. Leur espoir est que les données résultantes amélioreront également la précision des prédictions basées sur l’IA et feront ainsi progresser notre compréhension des processus dynamiques dans les protéines.
