Les moules survivent en adhérant aux rochers dans les vagues féroces ou les marées sous-marines. Les matériaux imitant cette adhérence sous-maritime sont largement utilisés pour l’adhérence cutanée ou osseuse, pour modifier la floor d’un échafaudage, ou même dans les systèmes d’administration de médicaments ou de cellules. Cependant, ces matériaux n’ont pas entièrement imité les capacités des moules.



Une équipe de recherche conjointe de POSTECH et de l’Université nationale de Kangwon (KNU) – dirigée par le professeur Hyung Joon Cha et Ph.D. le candidat Mincheol Shin du département de génie chimique de POSTECH avec le professeur Young Mee Jeong et le Dr Yeonju Park du département de chimie de KNU — a analysé la Dopa et la lysine, qui sont les acides aminés qui composent les protéines adhésives de floor sécrétées par moules et vérifié que leurs rôles sont liés à leur emplacement. L’équipe a fait un pas de additionally pour révéler le mystery de l’adhésion sous-maritime en découvrant que ces acides aminés peuvent contribuer à l’adhésion et à la cohésion de area différemment selon leur emplacement spécifique.

La caractéristique des protéines adhésives des moules qui ont été imitées jusqu’à présent est qu’elles contiennent un grand nombre d’un acide aminé exclusive appelé Dopa. La Dopa est un acide aminé modifié avec un autre groupe hydroxyle attaché à la tyrosine, et la recherche sur l’adhérence sous l’eau a commencé avec le fait que la Dopa constitue un composant critical de la protéine adhésive.



Cependant, l’équipe de recherche s’est interrogée sur le fait que cette excellente adhérence sous-maritime des moules est permise par une seule molécule et s’est concentrée sur l’observation du nombre et de la localisation de la lysine, qui est un acide aminé aussi fréquent que la Dopa.

En conséquence, l’équipe de recherche a découvert que la Dopa et la lysine sont liées l’une à l’autre avec approximativement la moitié de la probabilité. D’autre aspect, il a été révélé que contrairement à ce qui était connu jusqu’à présent, lorsque la dopa et la lysine sont attachées ensemble, elles ne produisent pas toujours de synergie optimistic. Les chercheurs ont confirmé que dans le cas de l’interaction cation-π, une synergie négative est plutôt produite.

Lorsque Dopa et la lysine sont ensemble, une différence de densité des molécules d’eau se produit au niveau microscopique et la focus des molécules d’eau autour de Dopa est abaissée. Cette focus réduite permet une différence dans la power de liaison hydrogène entre le cycle benzénique et le groupe hydroxyle de Dopa, abaissant ainsi la stabilité structurelle du complexe cation-. À l’aide de la spectroscopie Raman, l’équipe de recherche a confirmé que le groupe CH2 situé dans la chaîne lysine située à proximité de la Dopa et le catéchol de la Dopa adjacente forment une conversation intramoléculaire, diminuant ainsi sa stabilité.

Les résultats de cette étude permettent de confirmer comment la protéine adhésive des moules a été conçue, et elle semble prometteuse d’être relevant à la recherche sur les protéines adhésives d’autres organismes à l’avenir.

« Avec cette nouvelle découverte sur la synergie entre la Dopa et la lysine, dont on sait qu’elles jouent toujours un rôle positif dans l’adhérence sous l’eau, cela va changer le cadre de la conception des matériaux adhésifs », a commenté le professeur Hyung Joon Cha qui a dirigé la recherche.

Cette recherche, qui a été récemment publiée dans Chemistry of Elements, a été menée dans le cadre de l’étude intitulée  » Comprendre le mécanisme d’adhésion sous-marine des organismes adhésifs  : contrôler l’équilibre entre l’adhésion de la area et la cohésion « , qui est un programme de chercheur à mi-carrière de le ministère des Sciences et des TIC et la Fondation nationale de la recherche de Corée.