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Le mécanisme d'une photoenzyme clé décryptée :


Le fonctionnement de l'enzyme FAP, utile pour la output de biocarburants et pour la chimie verte, a été décrypté. Ce résultat a mobilisé une équipe internationale de scientifiques, dont de nombreux chercheurs français du CEA, du CNRS, de l'Inserm, de l'École polytechnique, des universités Grenoble Alpes, Paris-Saclay et Aix Marseille, ainsi que le Synchrotron européen (ESRF) et le synchrotron SOLEIL. L'étude est publiée dans Science le 9 avril 2021.

naturellement présente dans les algues microscopiques comme la Chlorella. L'enzyme avait été identifiée en 2017 comme able d'utiliser l'énergie lumineuse pour former des hydrocarbures à partir d'acides gras produits par ces microalgues. Pour atteindre ce nouveau résultat, les équipes de recherche ont utilisé une boîte à outils expérimentale et théorique complète.

La FAP est également très prometteuse pour la generation de composés à haute valeur ajoutée pour la chimie wonderful, la cosmétique et la pharmacie.

De moreover, en raison de leur réaction induite par la lumière. La FAP offre donc une opportunité distinctive de comprendre en détail une réaction chimique se déroulant dans les organismes vivants.

Plus précisément, dans ce travail. un électron est dépouillé en 300 picosecondes de l'acide gras produit par les algues. Cet acide gras est ensuite dissocié en un précurseur d'hydrocarbure et du dioxyde de carbone (CO2). La majeure partie du CO2 généré est ensuite transformée en 100 nanosecondes en bicarbonate (HCO3-) dans l'enzyme. la molécule de flavine dans le FAP. est courbée. Cette conformation déplace le spectre d'absorption de la molécule vers le rouge.

C'est l'interprétation combinée des résultats de diverses approches expérimentales et théoriques par le consortium worldwide qui donne une image détaillée à l'échelle atomique de la FAP au travail. Cette étude multidisciplinaire incorporate des travaux de bio-ingénierie, de spectroscopie optique et vibrationnelle, de cristallographie statique et cinétique réalisée avec des synchrotrons ou un laser à électrons libres de rayons X, ainsi que des calculs de chimie quantique.

L'étude a impliqué une forte collaboration de chercheurs français de l'Institut des Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (CEA / CNRS / Aix-Marseille Université), de l'Institut de Biologie Structurale (CEA / CNRS / Université Grenoble Alpes), du Laboratoire d'Optique et Biosciences (CNRS / École Polytechnique-Institut Polytechnique de Paris / Inserm), le Laboratoire de Spectroscopie Avancée Interactions, Réactivité et Environnement (CNRS / Université de Lille), l'Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (CEA / CNRS / Paris-Saclay) Université), du synchrotron SOLEIL ainsi que du Synchrotron européen (ESRF) et de l'Institut Laue Langevin (Unwell), deux devices européens majeurs basés à Grenoble, France. Il a reçu un financement de l'Agence Nationale de la Recherche. L'étude a également impliqué des chercheurs de l'Institut Max Planck à Heidelberg (Allemagne), de l'Université d'État de Moscou (Russie) et du SLAC National Accelerator Laboratory (États-Unis).