De minuscules billes préservent les enzymes pour la biocatalyse

Les plasmas peuvent fournir le co-substrat nécessaire à la biocatalyse de substances précieuses, mais ils sont également nocifs pour les enzymes. En attachant les enzymes aux petites billes, les enzymes sont protégées et restent actives jusqu’à 44 fois additionally longtemps.

Certaines enzymes, comme celle dérivée de champignons et étudiée dans cette étude, sont capables de produire des substances précieuses telles que le parfum (R)-1-phényléthanol. À cette fin, ils convertissent un substrat moins coûteux en utilisant un co-substrat. Une équipe de recherche du département de biologie de l’université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a eu l’idée de leur fournir ce co-substrat à l’aide d’un plasma. Une idée un peu folle, motor vehicle les plasmas ont généralement un effet destructeur sur les biomolécules. Cependant, en employant plusieurs astuces, les chercheurs dirigés par le professeur Julia Bandow et le Dr Tim Dirks ont bel et bien réussi. Ils ont désormais perfectionné l’une de ces astuces et amélioré ainsi le procédé : ils attachent les enzymes à de minuscules billes afin de les maintenir en spot au fond du réacteur, où elles sont protégées des effets néfastes du plasma. En identifiant le form de billes le plus adapté, ils ont également augmenté la stabilité de l’enzyme d’un facteur 44. Ils ont publié leurs résultats dans le Journal of the Royal Modern society Interface du 25 octobre 2023.

De minuscules billes préservent les enzymes pour la biocatalyse

Modèle d’enzyme provenant d’un champignon comestible

« Dans la biocatalyse plasmatique, nous avons l’intention d’utiliser des plasmas procedures pour piloter des enzymes utilisant le peroxyde d’hydrogène afin de convertir un substrat en un produit as well as précieux », explique Julia Bandow, chef du département de microbiologie appliquée. Les plasmas – des gaz chargés énergétiquement – ​​produisent du peroxyde d’hydrogène ainsi qu’une variété d’espèces réactives.

Les chercheurs utilisent la peroxigénase non spécifique (AaeUPO) du champignon comestible Agrocybe aegerita comme enzyme modèle. Ils ont montré dans les premières études que, même si cela fonctionne pour la biocatalyse plasmatique, il existe certaines limites fondamentales. « Le facteur décisif a été que les enzymes sont sensibles au traitement par le plasma et sont donc inactivées en peu de temps », explique Tim Dirks, auteur principal de l’étude actuelle. « Pour éviter cela, nous utilisons la méthode d’immobilisation des enzymes en attachant les enzymes à de minuscules billes à surface area poreuse. »

Les perles piègent les enzymes au fond

En raison de la gravité, ces billes se trouvent au fond de l’échantillon et la option tampon située au-dessus constitue une zone protectrice entre la period plasmatique située au sommet et les enzymes. L’équipe de recherche a observé très tôt que les différentes méthodes d’immobilisation entraînaient également des taux de survie différents des enzymes. Le but de la présente étude était donc d’étudier les effets de différentes méthodes d’immobilisation sur la stabilité plasmatique des enzymes en utilisant un in addition grand nombre d’enzymes.

Cinq enzymes différentes ont été sélectionnées deux d’entre eux convertissent également le peroxyde d’hydrogène et trois d’entre eux ne nécessitent pas de peroxyde d’hydrogène pour leur activité. Les chercheurs ont testé neuf styles différents de billes, dont certaines avaient une area en résine et d’autres une area en silice avec ou sans revêtement polymère. Après immobilisation, les enzymes ont été traitées avec du plasma pendant cinq minutes highest. Les chercheurs ont ensuite comparé leur activité résiduelle avec des témoins non traités.

Le chemin vers de nouvelles apps

Les billes avec des surfaces en résine ont montré les meilleurs résultats pour les cinq enzymes. « Les billes amino et époxy-butyle ont donné les meilleurs résultats », explique Tim Dirks. Dans les deux cas, les enzymes forment une liaison covalente forte avec le matériau help, qui ne peut être dissociée. « Ce sort d’immobilisation semble limiter la mobilité des enzymes, ce qui les rend moins sensibles à l’inactivation induite par le plasma », souligne Tim Dirks. En prolongeant le traitement plasmatique jusqu’à une heure pour les candidats les additionally prometteurs, l’équipe a pu augmenter la stabilité des enzymes sous traitement plasmatique par immobilisation jusqu’à un facteur 44. « Les résultats de cette étude ouvrent ainsi la voie à de nouvelles apps qui visent à combiner à l’avenir des enzymes avec des plasmas techniques », concluent les chercheurs.

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