Ils ont réussi à déterminer la composition de la ferritine presque au niveau atomique. Leurs résultats ont été publiés dans la revue PLOS Just one.



La cryo-microscopie électronique est devenue de moreover en plus importante ces dernières années, en particulier pour faire la lumière sur les constructions protéiques. Les développeurs de la nouvelle technologie ont reçu le prix Nobel de chimie en 2017. L’astuce: les échantillons sont surgelés puis bombardés d’électrons. Dans le cas de la microscopie électronique traditionnelle, toute l’eau est d’abord extraite de l’échantillon. Cela est nécessaire car or truck l’enquête se déroule sous vide, ce qui signifie que l’eau s’évaporerait immédiatement et rendrait l’imagerie not possible. Cependant, parce que les molécules d’eau jouent un rôle si essential dans les biomolécules, en particulier dans les protéines, elles ne peuvent pas être examinées en utilisant la microscopie électronique traditionnelle. Les protéines sont parmi les blocs de building les as well as importants des cellules et effectuent une variété de tâches. Une connaissance approfondie de leur framework est nécessaire pour comprendre leur fonctionnement.

Le groupe de recherche dirigé par le Dr Panagiotis Kastritis, qui est chef de groupe au Center for Innovation Competence HALOmem et professeur junior à l’Institut de biochimie et de biotechnologie de la MLU, a acquis un cryo-microscope électronique à la pointe de la technologie en 2019. « Il n’y a pas d’autre microscope comme celui-ci à Halle », explique Kastritis. Le nouveau « Thermo Fisher Glacios 200 kV », financé par le ministère fédéral de l’éducation et de la recherche, n’est pas le microscope le meilleur et le in addition cher du genre. Néanmoins, Kastritis et ses collègues ont réussi à déterminer la framework de l’apoferritine, une protéine de stockage du fer jusqu’à 2,7 ångströms (Å), en d’autres termes, presque jusqu’à l’atome individuel. Un ångström équivaut à un dixième de nanomètre. Cela place le groupe de recherche dans une ligue similaire aux départements avec un équipement beaucoup additionally cher. L’apoferritine est souvent utilisée comme protéine de référence pour déterminer les performances des microscopes correspondants. Tout récemment, deux groupes de recherche ont battu un nouveau history avec une résolution d’environ 1,2 Å. « De telles valeurs ne peuvent être atteintes qu’avec des instruments très puissants, dont seuls quelques groupes de recherche dans le monde disposent. Notre méthode est conçue pour les microscopes trouvés dans de nombreux laboratoires », explique Kastritis.



Les cryo-microscopes électroniques sont des dispositifs très complexes explique Kastritis. Il est important de les programmer correctement et Halle possède l’expertise technique pour le faire. Mais l’analyse qui est effectuée après la collecte des données est tout aussi importante. « Le microscope produit plusieurs milliers d’images », explique Kastritis. Les programmes de traitement d’image sont utilisés pour créer une construction 3D de la molécule. En coopération avec le professeur Milton T. Stubbs de l’Institut de biochimie et de biotechnologie de la MLU, les chercheurs ont développé une nouvelle méthode pour créer un modèle haute résolution d’une protéine. Le groupe de recherche de Stubbs utilise la cristallographie aux rayons X, une autre approach pour déterminer la composition des protéines, qui nécessite la cristallisation des protéines Cela a rendu visibles les états de demand et les molécules d’eau individuelles.

« C’est une méthode intéressante », explique Kastritis. Au lieu d’avoir besoin de microscopes très coûteux, une grande capacité de calcul est nécessaire, ce que possède la MLU. Maintenant, en in addition d’utiliser la cristallographie aux rayons X Cela permet une collaboration, à l’intérieur et à l’extérieur de l’université, sur l’analyse structurelle d’échantillons à potentiel médical et biotechnologique.