La variante hautement infectieuse du SRAS-CoV-2 qui a récemment émergé en Afrique du Sud, connue sous le nom de B.1.351, amène les scientifiques à se demander remark les vaccins et thérapies COVID-19 existants peuvent être améliorés pour assurer une forte security. Maintenant, des chercheurs rapportant dans le Journal of Medicinal Chemistry de l’ACS ont utilisé la modélisation informatique pour révéler que l’une des trois mutations qui rendent le variant B.1.351 différent du SARS-CoV-2 primary réduit la liaison du virus aux cellules humaines – mais potentiellement lui permet d’échapper à certains anticorps.



Depuis que le SARS-CoV-2 initial a été détecté pour la première fois à la fin de 2019, plusieurs nouvelles variantes sont apparues, y compris celles du Royaume-Uni, d’Afrique du Sud et du Brésil. Parce que les nouvelles variantes semblent être in addition hautement transmissibles, et donc se propager rapidement, de nombreuses personnes craignent qu’elles ne compromettent les vaccins actuels, les thérapies par anticorps ou l’immunité naturelle. La variante B.1.351 porte deux mutations (N501Y et E484K) qui peuvent améliorer la liaison entre le domaine de liaison au récepteur (RBD) de la protéine de pointe de coronavirus et le récepteur ACE2 humain. Cependant, la troisième mutation (K417N une mutation de la lysine à l’asparagine en place 417) est déroutante automobile elle éradique une interaction favorable entre la RBD et l’ACE2. Par conséquent, Binquan Luan et Tien Huynh d’IBM Investigate ont voulu étudier les avantages potentiels de la mutation K417N qui aurait pu faire évoluer le coronavirus le extensive de cette voie.

Les chercheurs ont utilisé des simulations de dynamique moléculaire pour analyser les conséquences de la mutation K417N dans la variante B.1.351. Premièrement, ils ont modélisé la liaison entre le SRAS-CoV-2 RBD first et l’ACE2, et entre le RBD et le CB6, qui est un anticorps neutralisant le SRAS-CoV-2 isolé d’un affected person COVID-19 récupéré. Ils ont découvert que l’acide aminé d’origine, une lysine, en place 417 dans la RBD, interagissait moreover fortement avec CB6 qu’avec ACE2, ce qui correspond à l’efficacité thérapeutique de l’anticorps dans des modèles animaux. Ensuite, l’équipe a modélisé la liaison avec la variante K417N, qui transforme cette lysine en asparagine. Bien que cette mutation ait réduit la drive de liaison entre le RBD et l’ACE2, elle a diminué la liaison du RBD à CB6 et à plusieurs autres anticorps humains dans une bien in addition grande mesure. Ainsi, le variant B.1.351 semble avoir sacrifié la liaison étroite à ACE2 à ce site pour la capacité à échapper au système immunitaire. Ces informations pourraient s’avérer utiles pour les scientifiques alors qu’ils travaillent pour améliorer la defense des vaccins et thérapies actuels, affirment les chercheurs.