Les espoirs sont grands dans l’hydrogène comme clé de la changeover énergétique. Un groupe d’enzymes spécifique présent dans les algues et les bactéries peut produire de l’hydrogène moléculaire simplement en catalysant des protons et des électrons. Cependant, le groupe enzymatique est si sensible à l’oxygène qu’une utilisation commerciale de l’hydrogène produit par ce procédé comme supply d’énergie verte n’est pas encore probable. Des chercheurs du pôle d’excellence RESOLV et du groupe de formation sur la conversion des substrats microbiens de l’université de la Ruhr à Bochum ont augmenté la stabilité de l’oxygène d’une enzyme productrice d’hydrogène grâce à des blocages de canaux générés génétiquement. Les chercheurs travaillant avec le professeur Thomas Happe, chef du groupe Photobiotechnologie, le professeur Lars Schäfer, le professeur Eckhard Hofmann et le professeur Ulf-Peter Apfel, ont publié leurs résultats dans la revue ChemSusChem.
Les canaux bloqués améliorent la stabilité de l’oxygène
Une métalloenzyme avec des taux de renouvellement catalytique de l’hydrogène moléculaire particulièrement élevés est appelée hydrogénase. « Le renouvellement de l’hydrogène a lieu au niveau du web page actif, le cluster H, à l’intérieur de l’enzyme », explique Thomas Happe. « L’hydrogène produit à l’intérieur traverse ensuite des canaux pour sortir de l’enzyme. »
« À l’inverse, si l’enzyme est exposée à l’oxygène moléculaire, l’oxygène utilise également des canaux spécifiques pour voyager de la surface de l’enzyme jusqu’au groupe H », ajoute la première auteure Claudia Brocks. L’amas H est détruit au moindre contact avec l’oxygène et perd la capacité de produire davantage d’hydrogène.
L’équipe de recherche de Bochum a réussi à augmenter la stabilité de l’oxygène du hydrogénase CpI et expliquer l’effet de defense de l’oxygène en utilisant une combinaison interdisciplinaire de méthodes comprenant la mutagenèse dirigée, l’électrochimie, la cristallographie aux rayons X et les simulations de dynamique moléculaire. « Des modifications génétiques sélectives d’un canal enzymatique ont modifié l’enzyme hydrogénase CpI de telle manière que nous avons détecté une augmentation significative de la tolérance à l’oxygène et de la résistance à l’oxygène par des moyens électrochimiques », explique Claudia Brocks. « Nous avons utilisé la simulation de dynamique moléculaire pour étudier les modifications des canaux. Notre analyse a révélé des blocages dans un canal d’eau dynamique nouvellement identifié à proximité du cluster H. » Thomas Happe ajoute : « L’effet protecteur contre l’oxygène nocif repose sur ce blocage des canaux. L’oxygène ne peut pénétrer que difficilement dans le groupe H. Des modifications structurelles locales peuvent entraîner des changements significatifs dans la dynamique des protéines. »
