Dans une publication récente dans Mother nature Communications, une équipe de recherche commune de l’Université Johannes Gutenberg de Mayence (JGU), de l’Université de Cologne et de l’Université d’Oldenburg a présenté ses résultats sur le fonctionnement d’une protéine cryptochrome atypique (Cry). Ces protéines se trouvent dans divers organismes et sont souvent impliquées dans des processus biologiques contrôlés par la lumière. Le ver à soies marines Platynereis dumerilii, par exemple, utilise une protéine Cry spéciale appelée L-Cry pour faire la distinction entre la lumière du soleil et le clair de lune ainsi qu’entre les différentes phases de la lune. Ceci est essentiel pour que les vers synchronisent leur reproduction avec la section de pleine lune by way of un calendrier mensuel interne, également appelé horloge circalunaire.
Les chercheurs de Cologne ont utilisé la plateforme de cryomicroscopie électronique de leur université pour visualiser la construction tridimensionnelle de la protéine L-Cry dans différentes situations d’éclairage. Les résultats de ces analyses structurelles ainsi que ceux des recherches biochimiques entreprises principalement à l’Université de Mayence ont révélé que, dans l’obscurité, L-Cry adopte un arrangement dit dimère composé de deux sous-unités reliées par une connexion secure, tandis que sous une lumière solaire intense. comme l’éclairage, il se désassemble en sous-unités ou monomères.
Ce n’est pas seulement la disposition spatiale des deux sous-unités dans l’obscurité qui est inhabituelle et correspond à une disposition non observée auparavant dans d’autres protéines Cry. La route des changements induits par la lumière est également inhabituelle, puisque pour d’autres protéines Cry, seul le processus inverse a été décrit, c’est-à-dire depuis les preparations de monomères dans l’obscurité jusqu’aux arrangements de dimères ou d’oligomères supérieurs à la lumière. L’équipe de recherche a également pu identifier les principales caractéristiques structurelles de la protéine qui sont importantes pour ce comportement inhabituel. De additionally, la connaissance de la framework tridimensionnelle a permis aux chercheurs d’introduire des mutations ciblées dans la protéine L-Cry pour caractériser davantage son fonctionnement en tant que photorécepteur.
« Nos découvertes pourraient expliquer comment L-Cry parvient à faire la distinction entre la lumière du soleil et le clair de lune : une lumière solaire rigorous energetic toujours simultanément les deux sous-unités du dimère, ce qui initie sa décomposition en sous-unités individuelles. Cependant, le clair de lune nettement in addition faible n’active statistiquement qu’une des deux sous-unités. « , a expliqué le professeur Eva Wolf de l’Institut JGU de physiologie moléculaire, qui a dirigé l’étude à l’Université de Mayence. Les résultats de l’étude mettent en valeur le caractère exclusive de L-Cry parmi les protéines Cry très diverses, avec leur massive éventail de fonctions. On pense également, par exemple, qu’elles seraient des protéines capteurs dans la perception du champ magnétique terrestre chez les oiseaux.
Premières étapes du décodage des processus moléculaires de l’horloge circalunaire
« Travailler avec des protéines sensibles à la lumière est toujours un défi », a déclaré Hong Ha Vu, doctorant dans le groupe de recherche JGU du professeur Eva Wolf et contributeur majeur à l’étude. « Lors de la préparation des protéines L-Cry pour l’analyse, nous devons effectuer tous les processus expérimentaux dans l’obscurité ou dans des situations de lumière rouge spécifiquement définies pour éviter une préactivation involontaire de ces protéines très sensibles à la lumière. Pour la caractérisation fonctionnelle de L- Cry, il est également nécessaire d’utiliser des conditions d’éclairage similaires à la lumière naturelle du soleil sous-marine et à l’éclairage au clair de lune du type que les vers à poils rencontrent dans leur habitat naturel. Ce n’est qu’alors que nous pourrons comparer les propriétés spécifiques du L-Cry dans son rôle de lumière du soleil et récepteur du clair de lune avec ceux des autres cryptochromes.
Et le professeur Eva Wolf a ajouté : « Nos recherches ont fourni de nouvelles informations importantes sur le fonctionnement de ce récepteur de lumière solaire et de clair de lune des furthermore inhabituels. En outre, nos connaissances structurelles et mécanistiques moléculaires sur la fonction de L-Cry ont ouvert de futures voies de recherche qui devraient nous aider à mieux comprendre les processus moléculaires encore largement inconnus impliqués dans la synchronisation de l’horloge circalunaire avec les phases de la lune.
